{"id":281678,"date":"2024-07-31T09:01:43","date_gmt":"2024-07-31T07:01:43","guid":{"rendered":"https:\/\/dhcp205002.cbm.uam.es\/?page_id=281678"},"modified":"2026-03-26T14:48:42","modified_gmt":"2026-03-26T13:48:42","slug":"iniciacion-interna-de-la-traduccion-en-mrnas-eucarioticos","status":"publish","type":"page","link":"https:\/\/www.cbm.uam.es\/index.php\/programas-cientificos\/dinamica-y-funcion-del-genoma\/decodificacion-del-genoma\/iniciacion-interna-de-la-traduccion-en-mrnas-eucarioticos\/?lang=es","title":{"rendered":"Iniciaci\u00f3n interna de la traducci\u00f3n en mRNAs eucari\u00f3ticos"},"content":{"rendered":"

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Programa Cient\u00edfico<\/p>\n

[\/et_pb_text][et_pb_heading title=”Din\u00e1mica y funci\u00f3n del genoma” _builder_version=”4.25.0″ _module_preset=”default” title_font=”Montserrat||||||||” title_text_color=”#FFFFFF” title_font_size=”43px” global_colors_info=”{}”][\/et_pb_heading][\/et_pb_column][et_pb_column type=”3_5″ _builder_version=”4.23.4″ _module_preset=”default” custom_padding=”157px||||false|false” global_colors_info=”{}”][et_pb_text _builder_version=”4.27.5″ _module_preset=”default” global_colors_info=”{}” theme_builder_area=”post_content”]<\/p>\n

UNIDADES EN ESTE PROGRAMA
\n<\/span><\/h4>\n
\n

\nDecodificaci\u00f3n del genoma<\/a><\/span> Integridad del genoma<\/a><\/span><\/h6>\n

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\"\"<\/span><\/a>
ORCID<\/a><\/p>\n

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Nuestro grupo pretende comprender la conexi\u00f3n entre RNA y prote\u00ednas de interacci\u00f3n con RNA en regulaci\u00f3n de la traducci\u00f3n. Hemos identificado el dominio de dimerizaci\u00f3n y el de interacci\u00f3n con RNA de Gemin5, una prote\u00edna multifuncional implicada en splicing y traducci\u00f3n. Esta informaci\u00f3n es esencial para investigar procesos interrumpidos por mutaciones bial\u00e9licas en el Gemin5 encontradas en pacientes que sufren enfermedades neurol\u00f3gicas. <\/p>\n

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Nuestros objetivos se centran en comprender los principios que gu\u00edan los mecanismos alternativos de iniciaci\u00f3n de la traducci\u00f3n en eucariotas a trav\u00e9s de la caracterizaci\u00f3n de prote\u00ednas de uni\u00f3n a ARN (RBPs) que interact\u00faan con ARNm. Los sitios internos de entrada al ribosoma (IRES) son regiones de ARN no codificante que sustituyen la funci\u00f3n de la caperuza terminal 5′ de los ARNm, el punto de anclaje de la maquinaria de traducci\u00f3n. Nuestros estudios han permitido identificar las prote\u00ednas que modulan la actividad de los IRES y comprender las restricciones estructurales que son esenciales para su actividad. Hemos demostrado que Gemin5 interact\u00faa con IRES virales, as\u00ed como con un grupo selectivo de ARNm celulares. Gemin5 es una prote\u00edna multitarea que forma parte del complejo de supervivencia de la motoneurona (SMN) y tambi\u00e9n desempe\u00f1a una funci\u00f3n reguladora de la traducci\u00f3n. El dominio N-terminal de Gemin5 participa en la interacci\u00f3n con el ribosoma y los snRNAs, mientras que la regi\u00f3n C-terminal alberga un m\u00f3dulo de dimerizaci\u00f3n y un sitio no convencional de uni\u00f3n a ARN (RBS). El dominio de dimerizaci\u00f3n consiste en un dominio similar al tetratricop\u00e9ptido (TPR) que se autoensambla en un d\u00edmero con forma de canoa. <\/p>\n

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La alteraci\u00f3n de la capacidad de dimerizaci\u00f3n de Gemin5 anula la mejora de la traducci\u00f3n inducida por el fragmento C-terminal de la prote\u00edna. La fracci\u00f3n RBS alberga una regi\u00f3n intr\u00ednsecamente desordenada (IDR) que coevolucion\u00f3 con la regi\u00f3n de interacci\u00f3n ARN, revelando la selecci\u00f3n evolutiva del m\u00f3dulo de interacci\u00f3n ARN-prote\u00edna. La identificaci\u00f3n de los socios ARN del dominio RBS desvel\u00f3 un bucle de retroalimentaci\u00f3n con su propio ARNm, contrarrestando el efecto negativo de Gemin5 sobre la traducci\u00f3n. En particular, las variantes de Gemin5 halladas recientemente en pacientes con trastornos neurol\u00f3gicos albergan defectos estructurales que perjudican la dimerizaci\u00f3n, reducen la traducci\u00f3n y muestran una fuerte disminuci\u00f3n del interactoma proteico. En resumen, esta prote\u00edna proporciona una importante plataforma para las interacciones RNP, controlando la traducci\u00f3n de ARNm selectivos, incluyendo prote\u00edna ribosomal e histonas, cr\u00edticas para el crecimiento celular, adem\u00e1s de ser un actor clave en el ensamblaje del espliceosoma. <\/p>\n

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<\/p>[\/et_pb_blurb][\/et_pb_column][\/et_pb_row][\/et_pb_code][\/et_pb_column][\/et_pb_row][\/et_pb_section][et_pb_section fb_built=”1″ _builder_version=”4.23.4″ _module_preset=”default” background_color=”RGBA(255,255,255,0)” da_disable_devices=”off|off|off” global_colors_info=”{}” da_is_popup=”off” da_exit_intent=”off” da_has_close=”on” da_alt_close=”off” da_dark_close=”off” da_not_modal=”on” da_is_singular=”off” da_with_loader=”off” da_has_shadow=”on”][et_pb_row _builder_version=”4.23.4″ _module_preset=”default” global_colors_info=”{}”][et_pb_column type=”4_4″ _builder_version=”4.23.4″ _module_preset=”default” global_colors_info=”{}”][et_pb_heading title=”Publicaciones representativas” module_id=”personal” _builder_version=”4.25.0″ _module_preset=”default” custom_margin=”0px|||0px|false|false” custom_padding=”3px|||8px|false|false” border_width_left=”6px” border_color_left=”#34609B” global_colors_info=”{}”][\/et_pb_heading][\/et_pb_column][\/et_pb_row][et_pb_row column_structure=”1_4,1_4,1_4,1_4″ _builder_version=”4.23.4″ _module_preset=”default” animation_style=”zoom” global_colors_info=”{}”][et_pb_column type=”1_4″ _builder_version=”4.23.4″ _module_preset=”default” global_colors_info=”{}”][et_pb_image src=”https:\/\/www.cbm.uam.es\/wp-content\/uploads\/2024\/10\/E-MartinezSalas_Figure-1.jpg” title_text=”Imagen sobre la publicaci\u00f3n” url_new_window=”on” _builder_version=”4.27.2″ _module_preset=”default” global_colors_info=”{}”][\/et_pb_image][\/et_pb_column][et_pb_column type=”1_4″ _builder_version=”4.25.0″ _module_preset=”default” global_colors_info=”{}”][et_pb_text _builder_version=”4.25.0″ _module_preset=”default” link_option_url=”https:\/\/pubmed.ncbi.nlm.nih.gov\/31799608\/” link_option_url_new_window=”on” global_colors_info=”{}”]<\/p>\n

Structural basis for the dimerization of Gemin5 and its role in protein recruitment and translation control<\/h3>\n

Mar\u00eda Moreno-Morcillo et al.<\/p>\n

[\/et_pb_text][\/et_pb_column][et_pb_column type=”1_4″ _builder_version=”4.23.4″ _module_preset=”default” global_colors_info=”{}”][et_pb_image src=”https:\/\/www.cbm.uam.es\/wp-content\/uploads\/2024\/10\/E-MartinezSalas_Figure-2.jpg” title_text=”Imagen sobre la publicaci\u00f3n” url_new_window=”on” _builder_version=”4.27.2″ _module_preset=”default” global_colors_info=”{}”][\/et_pb_image][\/et_pb_column][et_pb_column type=”1_4″ _builder_version=”4.25.0″ _module_preset=”default” global_colors_info=”{}”][et_pb_text _builder_version=”4.25.0″ _module_preset=”default” link_option_url=”https:\/\/pubmed.ncbi.nlm.nih.gov\/35987821\/” link_option_url_new_window=”on” global_colors_info=”{}”]<\/p>\n

Gemin5-dependent RNA association with polysomes enables selective translation of ribosomal and histone mRNAs<\/h3>\n

Azman Embarc-Buh et al.<\/p>\n

[\/et_pb_text][\/et_pb_column][\/et_pb_row][et_pb_row column_structure=”1_4,1_4,1_4,1_4″ _builder_version=”4.23.4″ _module_preset=”default” animation_style=”zoom” global_colors_info=”{}”][et_pb_column type=”1_4″ _builder_version=”4.23.4″ _module_preset=”default” global_colors_info=”{}”][et_pb_image src=”https:\/\/www.cbm.uam.es\/wp-content\/uploads\/2024\/10\/E-MartinezSalas_Figure-3.jpg” title_text=”Imagen sobre la publicaci\u00f3n” url_new_window=”on” _builder_version=”4.27.2″ _module_preset=”default” global_colors_info=”{}”][\/et_pb_image][\/et_pb_column][et_pb_column type=”1_4″ _builder_version=”4.25.0″ _module_preset=”default” global_colors_info=”{}”][et_pb_text _builder_version=”4.25.0″ _module_preset=”default” link_option_url=”https:\/\/pubmed.ncbi.nlm.nih.gov\/35393353\/” link_option_url_new_window=”on” global_colors_info=”{}”]<\/p>\n

Functional and structural deficiencies of Gemin5 variants associated with neurological disorders<\/h3>\n

Rosario Francisco-Velilla et al.<\/p>\n

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Structural basis for Gemin5 decamer-mediated mRNA binding<\/h3>\n

Qiong Guo et al.<\/p>\n

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