Los caparazones de camarones, langostinos y cangrejos generan cada año grandes cantidades de residuos procedentes de la industria marisquera. Sin embargo, estos desechos contienen quitina, uno de los biopolímeros más abundantes del planeta y una materia prima con un enorme potencial para producir compuestos de interés en medicina, biotecnología e industria.
Un equipo de investigación del Centro de Biología Molecular Severo Ochoa (CBM-CSIC-UAM), dirigido por María Fernández Lobato, ha caracterizado ahora una nueva enzima procedente de un hongo capaz de modificar la quitina mediante un proceso mucho más sostenible que los utilizados actualmente. El trabajo representa un avance hacia métodos de producción más respetuosos con el medio ambiente y permite obtener materiales con propiedades mejor definidas para aplicaciones biomédicas.
¿Qué es la quitina y por qué es difícil aprovecharla?
La quitina es un polisacárido, es decir, una molécula formada por largas cadenas de azúcares, que constituye el principal componente estructural del exoesqueleto de muchos artrópodos, como los crustáceos. Su gran resistencia es una ventaja en la naturaleza, pero supone un problema para su aprovechamiento industrial, ya que es un material muy cristalino e insoluble.
Actualmente, la mayor parte de la quitina se transforma en quitosano, un derivado con propiedades muy interesantes para aplicaciones médicas, como la cicatrización de heridas, la liberación controlada de fármacos o su actividad antimicrobiana y antioxidante. Sin embargo, las propiedades del quitosano dependen de cómo se modifica químicamente la quitina durante el proceso de fabricación. Por ello, disponer de métodos que permitan controlar mejor esa transformación es una prioridad para la investigación y la industria.
Una alternativa más limpia a los procesos químicos
En la actualidad, la producción industrial de quitosano requiere tratamientos con soluciones alcalinas muy concentradas y altas temperaturas, procesos que consumen mucha energía y generan residuos químicos.
Como alternativa, los investigadores han estudiado una enzima denominada AcCDA1, identificada en el hongo Absidia coerulea. Comprobaron que es capaz de eliminar parte de los grupos acetilo de la quitina, reduciendo su cristalinidad y haciéndola más accesible para posteriores transformaciones. Todo ello se consigue en condiciones mucho más suaves y sostenibles que las empleadas en los procesos industriales convencionales.
Más rápida y eficiente para producir compuestos de interés biomédico
Además de actuar sobre la quitina, la nueva enzima también modifica diferentes tipos de quitosano de forma controlada. Los investigadores observaron que AcCDA1 es más rápida y eficiente que otras enzimas conocidas para generar pequeños fragmentos de quitina y quitosano con distintos grados de modificación química.
Estos oligómeros presentan propiedades biológicas diferentes según su composición, por lo que disponer de una herramienta que permita producirlos de manera precisa facilitará el desarrollo de nuevos biomateriales y aplicaciones biomédicas en el futuro.
Referencia
Laura Barahona-Pérez, María Martínez-Ranz, Zarah Forsberg, Beatriz Gracia-Gómez, Vincent G.H. Eijsink, Peter Elias Kidibule, María Fernández-Lobato. Enzymatic deacetylation of oligomeric and polymeric chitin using AcCDA1 from Absidia coerulea. Carbohydrate Polymers, Volume 389, 2026, 125626, ISSN 0144-8617, DOI: https://doi.org/10.1016/j.carbpol.2026.125626
